Las proteínas son moléculas muy compleja, en cuya composición elemental se encuentran siempre presentes carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. La mayoría de ellas también incluye en su composición al azufre y en algunas se observa además la presencia de fósforo, hierro, zinc, molibdeno, u otros elementos. Desde el punto de vista estructural, los elementos químicos que constituyen a las proteínas se encuentran distribuidos en bloques o unidades estructurales que se llaman aminoácidos, que unidos en combinaciones de unos 28 aminoácidos, entre si integran una estructura polimérica; las proteínas son fundamentalmente polímeros de aminoácidos.
Hay dos tipos principales de proteínas: las simples, que están constituidas únicamente por aminoácidos, y las proteínas conjugadas, que son las que tienen en su composición otras moléculas diferentes además de loa aminoácidos.
Toda la materia viva contiene proteínas, que son los componentes estructurales del organismo, los más versátiles de la naturaleza y capaces de constituir la base de diversas estructuras, desde las células óseas hasta el tejido flexible de la piel, músculos, sangre y órganos del cuerpo.
Las proteínas, entre las que se encuentran las enzimas, son los constituyentes indispensables del protoplasma y de los procesos vítales. Aproximadamente 20% del cuerpo humano está formado por proteínas, mientras que el agua representa gran parte de la porción restante.
AMINOÁCIDOS, bloques estructurales de las proteínas.
Los aminoácidos que constituyen a las proteínas, son substancias que tienen como característica general el hecho de poseer un carboxilo libre y un grupo amino, situado en el carbono alfa con respecto al carboxilo. En todos los aminoácidos alfa que forman a las proteínas, el grupo amino alfa es un grupo primario, es decir que no tiene sustituyentes, difieren entre sí únicamente por las características del resto de su molécula o cadena lateral, de manera que su formula general es:
-COOH NH2
Las propiedades de cada aminoácido libre dependen tanto de su grupo carboxilo como de su grupo amino alfa, y de su cadena lateral
Hay tres aspectos relacionados en la estructura de las proteínas :
· La estructura primaria de la proteína se refiere a la secuencia de residuos de aminoácidos en el polipéptido. Una variación en la secuencia conduce a una proteína distinta, de diferente significado bioquímico.
· Algunas proteínas tienen una estructura secundaria de forma helicoidal, debida al enlace intermolecular de hidógeno con las propiedades de las proteínas fibrosas, largos polipéptidos filiformes dispuestos en capas unidas por enlaces de hidrógeno, son la queratina, que se encuentra en la piel, cabello, uñas, lana, cuerno y plumas; el colágeno, en lo9s tendones; la miosina, es la proteína contráctil de los músculos; y la fibroína, la base estructural de la seda.
· La estructura terciaria implica una forma esferoidal para algunas proteínas. Se conocen toda clase de proteínas globulares tales como las hormonas insulina, triglobulina y el ACTH; así como la albumina, gamma globina y el fibrinógeno, tres componentes importantes de la sangre.
Existen 20 aminoácidos diferentes que se combinan entre ellos de múltiples maneras para formar cada tipo de proteínas. Los aminoácidos pueden dividirse en 2 tipos: Aminoácidos esenciales que son 9 y que se obtienen de alimentos y aminoácidos no esenciales que son 11 y se producen en nuestro cuerpo.
Aminoácidos esenciales
Fenilalanina:
Es un aminoácido esencial aromático cuyo grupo R contiene un anillo bencénico. Uno de los aspectos más relevantes de su biosíntesis es el mecanismo a través del cual los anillos aromáticos se forman a partir de precursores alifáticos. También se le clasifica, junto con el triptófano, como un aminoácido hidrofóbico con estructura cíclica.
Isoleucina
Es un aminoácido hidrofóbico de cadena alifática, ramificado con grupo R isopropilo no polar. La isoleucina, junto con la valina, se sintetizan por medio de reacciones que las llevan a cabo el mismo grupo de enzimas. Es considerado como un aminoácido esencial. Una de sus ramas está formada por un grupo metilo.
Tiene una estructura tan similar a la leucina y valina que incluso se ha comprobado que en ocasiones se reemplazan entre sí en determinadas posiciones.
Leucina:
La leucina, junto con la valina y la isoleucina, es considerada como un aminoácido de grupo R alifático ramificado.
Es considerado como un aminoácido esencial. Una de sus ramas está formada por un grupo metilo. Tiene una estructura tan similar a la valina e isoleucina que incluso se ha comprobado que en ocasiones se reemplazan entre sí en determinadas posiciones
Lisina:
La lisina es un aminoácido esencial del que se conocen dos rutas esenciales de síntesis. La primera, se lleva a cabo en bacterias y plantas superiores, por medio del ácido diaminopimélico y, la segunda, en la mayoría de los hongos, por medio del ácido a-aminoadípico.
Lisina: La lisina es un aminoácido esencial del que se conocen dos rutas esenciales de síntesis. La primera, se lleva a cabo en bacterias y plantas superiores, por medio del ácido diaminopimélico y, la segunda, en la mayoría de los hongos, por medio del ácido a-aminoadípico.
Metionina: La metionina es un aminoácido esencial cuyo esqueleto de cuatro átomos de carbono se origina desde la homoserina, que es un análogo de la serina, y que se deriva del ácido aspártico, en una serie de reacciones que no se realizan en los mamíferos. Esta estructura carbonada puede ser transaminada con rapidez por el organismo.
Treonina:
Se trata de un aminoácido esencial que, junto con la serina, contiene grupos hidroxi alcohólicos (también se les denomina hidroxiaminoácidos). En éste el grupo OH está en conexión con el grupo a del aminoácido por medio de la posición 1 del etanol, dando lugar a una estructura de alcohol secundario en el grupo R. También se trata de un aminoácido glucogénico, atendiendo al producto final de su degradación, que en este caso, como su propio nombre indica es la glucosa.
Triptófano:
El triptófano es un aminoácido aromático. Uno de los aspectos más relevantes de su biosíntesis es el mecanismo a través del cual los anillos aromáticos se forman a partir de precursores alifáticos. La parte aromática está unida al carbono a través de un carbono metilénico. El grupo R del triptófano tiene una estructura heterocíclica llamada indol.
Valina:
Es un aminoácido hidrofóbico de cadena alifática, ramificado con grupo R isopropilo no polar. La valina, junto con la isoleucina, se sintetizan por medio de reacciones que las llevan a cabo el mismo grupo de enzimas. Es considerado como un aminoácido esencial. Una de sus ramas está formada por un grupo metilo. Tiene una estructura tan similar a la leucina e isoleucina que incluso se ha comprobado que en ocasiones se reemplazan entre sí en determinadas posiciones.
Arginina:
La arginina es un aminoácido no esencial para los humanos adultos ya que se sintetiza a partir de la L-glutamina. La arginina se degrada dando lugar, como producto final el 2-oxoglutarato. En primer lugar se transforma en L-ornitina, por medio de la acción de la arginasa, que pasa la L-glutamato-g-semialdehído. Este mismo, después de la acción de la glutamato sehialdehído deshidrogenasa, se convierte en L-glutamato que finalmente produce 2-oxoglutarato, liberándose en esta reacción piruvato y alanina.
Histidina:
Aminoácido cuya cadena lateral R tiene una naturaleza polar hidrófila básica. La histidina es un aminoácido proteinogénico esencial en la rata, sin embargo en el hombre sólo se detectan alteraciones producidas por su déficit cuando éste se prolonga en el tiempo, por lo tanto es no esencial. En niños es necesario el aporte por alimentación.
AMINOACIDOS
NO ESCENCIALES
Glisina:
La glicina además de ser un aminoácido neutro, participa en la neurotransmisión donde tiene una función inhibitoria. Se forma a partir de la serina, otro aminoácido que a su vez se forma desde el ácido pirúvico, o lo que sería lo mismo, desde la glucosa en la etapa anterior al ciclo de Krebs. El precursor inmediato de la glicina es la serina, que se convierte en glicina por la actividad de la enzima serina hidroximetiltransferasa
Serina:
La serina es un aminoácido no esencial cuyo esqueleto carbonado C3 es sintetizado de manera efectiva por las células animales a partir de ácidos orgánicos procedentes del metabolismo intermediario.
Asparagina:
Es un aminoácido no esencial, de tipo glucogénico que forma oxaloacetato a partir del aspartato que aparece después de la reacción en la que, por medio de la asparaginasa, la esparagina es hidrolizada produciendo además amoniaco. La asparagina interviene en los procesos metabólicos del sistema nervioso central.
Tirosina:
La tirosina es un aminoácido no esencial que se sintetiza por medio de la degradación de la fenilalanina, aminoácido esencial, a través de la acción de la fenilalanina-hidroxilasa. El catabolismo de ambos aminoácidos da como productos finales, fumarato y acetoacetato. La tirosina también forma acetil-CoA sin pasar primero por piruvato.
Acido Aspartico:
El ácido aspártico está relacionado con el correcto funcionamiento del hígado ya que colabora en su desintoxicación.
Se combina con otros aminoácidos formando moléculas capaces de absorber toxinas de la corriente sanguínea.
Acido Glutamico:
El ácido glutámico o glutamato tiene gran importancia a nivel del sistema nervioso central y actúa como estimulante del sistema inmunológico.
Prolina:
La prolina constituye la excepción del grupo de los 20 aminoácidos ya que es un iminoácido. Se considera un aminoácido esencial que forma después de su degradación 2-oxoglutarato. Primero, se transforma en deshidroprolina por medio de la acción de la prolina deshidrogenasa que después de la incorporación de una molécula de agua da lugar al glutamato-g-semialdehído, a partir de éste surge el glutamato después de la acción de la glutamato semialdehído deshidrogenasa. El glutamato es transaminado a 2-oxoglutarato.
Alanina: La alanina es un aminoácido no esencial, considerado como glucogénica, que interviene en el metabolismo de la glucosa y que forma piruvato a partir de su esqueleto carbonado. Este aminoácido pierde su grupo amino por medio de un proceso de transaminación y forma el piruvato en una reacción catalizada por la alanina aminotransferasa.
Cisteína: La cisteína es un aminoácido no esencial azufrado que puede oxidarse y dar cistina. Se sintetiza a partir de la metionina, que es un aminoácido esencial, por medio de dos reacciones: transmetilación, en la que la metionina se transforma en homocisteína y transulfuración, en la que la homocisteína pasa a ser cisteína.
Glutamina: La glutamina es un aminoácido no esencial ya que puede formarse, por medio de la acción de la glutamina sintetasa, desde el glutamato, del cual es la amida y al que vuelve a convertirse por medio de la acción de la glutaminasa, apareciendo como producto de esta reacción también el amoniaco.
REACCIÓN DE SÍNTESIS DE PROTEINAS A PARTIR AMINOÁCIDOS
FORMACIÓN DE ENLACE PEPTÍDICO
Además de carbono, hidrógeno y oxígeno, las proteínas contienen un 16% de nitrógeno y, en algunos casos, azufre y fósforo. De la misma manera que la glucosa es la unidad estructural monómera de los polímeros de los carbohidratos, almidón y celulosa, los aminoácidos son las unidades de construcción básicas de las proteínas.
Las proteínas son moléculas gigantes formadas por polimerización condensada de aminoácidos. Como el grupo amino de un ácido reacciona con el grupo carboxilo de otro ácido, se desprende agua y dos aminoácidos residuales quedan unidos por un enlace peptídico.
Las proteínas son, por tanto, polipéptidos. Se encuentran en todas las células vivas y son el principal componente de la piel, músculos, tendones, nervios y sangre. La mayoría de las enzimas, anticuerpos y muchas hormonas son proteínas. La destacada importancia bioquímica de las proteínas se puede atribuía su estructura.
DIGESTIÓN DE LAS PROTEÍNAS
La mayoría de los aminoácidos ingeridos en la dieta de los vertebrados, se hallan principalmente en forma de proteínas. Los aminoácidos sólo pueden incorporarse a las rutas metabólicas en forma libre por ello, las proteínas y péptidos ingeridos en la dieta, son hidrolizados primeramente por enzimas proteolíticas en el tracto intestinal. Estas enzimas son secretadas por el estómago, páncreas e intestino delgado.
La digestión de proteínas comienza en el estómago. La entrada de proteínas al estómago estimula la secreción de gastrina, la cual a su vez estimula la formación de HCl; esta acidez actúa como un antiséptico y mata a la mayoría de los entes patógenos que ingresan al tracto intestinal. Las proteínas globulares se desnaturalizan a pHs ácidos, lo cual ocasiona que la hidrólisis de proteína sea más accesible.
En el estómago, la pepsina , de una sola cadena, es secretada en forma de su zimógeno, el pepsinógen por las células de la mucosa gástrica. El pepsinógeno se convierte en pepsina por el corte (catalizado por la misma enzima) de 42 residuos del extremo amino-terminal, proceso que es favorecido por el pH ácido del jugo gástrico. La pepsina no es muy específica, hidroliza los enlaces en los que intervienen aminoácidos aromáticos, aunque también lo hace donde hay Met y Leu. El producto de la catálisis de esta enzima son péptidos de tamaño variable y algunos aminoácidos libres. A este tipo de proteasa, se le denomina endopeptidasa para diferenciarla de las enzimas que cortan desde cualquiera de los extremos de la cadena que se denominan exopeptidasas.
A medida que los contenidos ácidos del estómago pasan al intestino delgado, se dispara la síntesis de la hormona secretina a la sangre. Esta enzima estimula al páncreas para secretar bicarbonato en el intestino delgado para neutralizar el pH alrededor de 7.0. La entrada de los aminoácidos en la parte superior del intestino (duodeno) se libera la hormona colecistocinina, que estimula la liberación de muchas enzimas pancreáticas cuya actividad catalítica se realiza entre 7 y 8 unidades de pH. El jugo pancreático secretado al intestino delgado aporta los zimógenos de tripsina, quimotripsina, tripsinógeno, carboxipeptidasas A y B y elastasa.
Como resultado de la acción de la pepsina en el estómago seguida de la acción de las proteasas pancreáticas, las proteínas se convierten en péptidos cortos de diversos tamaños y aminoácidos libres. Los péptidos se degradan para dar aminoácidos libres por acción de las peptidasas de la mucosa intestinal, particularmente la leucin-amino-peptidasa, que también contiene Zn2+, y separa los restos amino-terminales de los péptidos. Los aminoácidos libres resultantes, son excretados al torrente sanguíneo, de ahí alcanzan el hígado en donde tiene lugar la mayoría del metabolismo ulterior, incluida su degradación.
Las proteínas endógenas también tienen que degradarse, al parecer después de un tiempo (que depende de la velocidad con la quecatalizan su reacción y dependiendo si son o no enzimas constitutivas), poco a poco adquieren señales como desaminación o metilación que indican a las proteasas el momento de la degradación.
ALIMENTOS QUE LAS CONTIENEN
En una dieta, según los alimentos que la compongan, se puede distinguir entre proteínas de origen animal o proteínas de origen vegetal.
Es importante consumir una cantidad adecuada de proteínas, bien sea de alimentos que contienen proteínas o en caso de necesitar un aporte extra, a partir de suplementos de proteínas. Lo suplementos como los batidos de proteínas son útiles para entrenamientos orientados a desarrollar la masa muscular pero en la mayoría de la gente es suficiente con seguir una dieta rica en proteínas.
Entre los alimentos con proteínas de origen animal se encuentran en huevos, aves, pescados, carnes y productos lácteos. Proteínas en alimentos de origen vegetal se encuentran en soja, frutos secos, champiñones, legumbres y cereales.
El lomo embuchado es uno de los alimentos con mayor contenido de proteínas. El lomo embuchado contiene 50 gramos de proteínas y sólo 8 gramos de grasa por cada 100 gramos. Además de ser uno de los alimentos con más proteínas, el lomo embuchado está exento de grasa por lo que es muy recomendable si se quiere seguir una dieta baja en grasas y en general cualquier dieta alta en proteínas.
La leche desnatada en polvo también tiene un alto nivel de proteínas ya que se trata de leche de la cual se ha eliminado prácticamente toda la grasa, pero que conserva todas sus proteínas. El porcentaje de proteínas habitual de la leche desnatada en polvo es de 35 gramos por cada 100 gramos además de contener sólo un gramo de grasa por cada 100. Además de una gran fuente de proteínas, la leche desnatada en es una buena fuente de vitamina B.
La soja contiene la mayoría de aminoácidos esenciales a excepción de la metionina, la cual se puede completar combinándo la soja con otros alimentos como los cereales. Si la comparamos con otros alimentos, la soja, a igual peso, contiene el doble de proteínas que la carne, 4 veces las proteínas del huevo y 12 veces las de la leche.
CANTIDAD PROMEDIO QUE DEBE INGERIRSE DIARIAMENTE
La cantidad de proteínas recomendadas para el consumo diario es de 0.8 gramos de proteína por cada kilogramos de nuestra masa corporal. Por ejemplo: una persona que pese 70 kilogramos deberá consumir 56 gramos de proteínas.
Si la persona es vegetariana, la recomendación de consumo diario de alimentos con proteínas es superior. Se necesita consumir hasta 1 gramo de proteína por kilogramo de masa corporal.
Consumir proteínas en exceso también es perjudicial para la salud porque las proteínas no se pueden acumular en el organismo como tales por lo que se transformarán en grasa para posteriormente acumularse como tal.
FUNCION EN EL ORGANISMO
La función primordial de la proteína es producir tejido corporal y sintetizar enzimas, algunas hormonas como la insulina, que regulan la comunicación entre órganos y células, y otras sustancias complejas, que rigen los procesos corporales.
Las proteínas animales y vegetales no se utilizan en la misma forma en que son ingeridas, sino que las enzimas digestivas (proteasas) deben descomponerlas en aminoácidos que contienen nitrógeno. Las proteasas rompen los enlaces de péptidos que ligan los aminoácidos ingeridos para que éstos puedan ser absorbidos por el intestino hasta la sangre y reconvertidos en el tejido concreto que se necesita.
EFECTO QUE TIENE EN LA SALUD EL EXCESO Y LA DEFICIENCIA DE PROTEÍNAS
ENFERMEDADES
Proteinuria es el término cuyo significado es la existencia proteínas en la orina en una cantidad elevada. La cantidad de proteínas en la orina que determina la proteinuria, una vez sobrepasada, es de 150 mg en la orina de 24 horas o 0 a 8 mg/dl en el caso de tratarse de una prueba rápida con tira reactiva.
La proteinuria es un dato fundamental en el enfoque diagnóstico inicial de una hematuria ya que junto a esta, permiten determinar la existencia de enfermedades renales.
La principal causa de la proteinuria es que el sistema de filtros de los riñones resulte dañado. Normalmente, las proteínas, debido a que son macromoléculas (moléculas de gran tamaño), no pueden atravesar este filtro pero al resultar dañado, este filtro permite el paso las proteínas de la sangre, ocasionando el incremento de proteínas en la sangre. Estos filtros, llamados glomérulos, pueden dañarse por enfermedades que afectan a los riñones (glomerulonefritis) o por enfermedades de otros órganos que afecten a los riñones.
Algunos motivos y enfermedades que pueden afectar a los riñones y que pueden ser causas de proteinuria son:
§ Diabetes: En el caso de la diabetes, pequeñas cantidades de albúmina en la orina son el primer síntoma de degradación renal.
§ Lupus: Provoca proteinuria de proteína albúmina o albuminuria.
§ Intoxicación con medicamentos: También puede producir degradación renal con la consecuente aparición de proteínas en la orina.
§ Mieloma múltiple: En el caso de esta enfermedad, es la proteína de Bence Jones la que se puede encontrar en la orina.
En algunos casos, la proteinuria puede presentarse en personas sin ninguna de estas enfermedades, de forma transitoria debido a un periodo febril o a la realización de una actividad física intensa.
En gente joven se puede presentar un tipo de proteinuria conocida como proteinuria orostática. Este tipo de proteinuria consiste en la pérdida de proteínas por la orina al estar de pie siendo normal si el individuo se encuentra tendido. Este tipo de proteinuria desaparece al llegar a la edad adulta.
FUENTES DOCUMENTALES
http://www.educarchile.cl/Portal.Base/Web/VerContenido.aspx?ID=136400
http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/generalidades%20digestion%20proteinas.html
http://proteinas.org.es/cantidad-diaria-recomendada-proteinas
http://www.biologia.edu.ar/macromoleculas/aminoaci.htm
Quimica, A. Garritz,
Addison-Wesley Iberoamericana,
Wilmington, 1994, p.p. 852.
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Choppin Gregory R., Quimica/ Mexico, D.F 1980 p.p 536,543,544,545,554
Disalvo, edgar anival, química general e inorgánica:enfoque integrado para bioquímica y farmacia/ edgar anibal/2004
